Kein Stress mit Salz

Remorine kommen in allen Pflanzen vor, doch über die Funktion dieser seltsamen Proteinfamilie herrscht Unklarheit. Jetzt zeigen Forscher, dass das Remorin-Gen SiREM6 aus der Kolbenhirse (Setaria italica) bei Arabidopsis die Salztoleranz erhöht. Klappt der Trick auch bei anderen Feldfrüchten? Die Chancen stehen gut.

Kolbenhirse ist hierzulande eher unbekannt. In Europa und Nordamerika wird die Pflanze nur in geringen Mengen als Futtermittel eingesetzt. In Asien hingegen ist ihr Anbau weit verbreitet, die stärkehaltigen Körner sind dort ein Grundnahrungsmittel und werden in China bereits seit dem 6. Jahrhundert vor unserer Zeit angebaut.

Chinesische Wissenschaftler waren es auch, die sich der Kolbenhirse nicht aus landwirtschaftlicher, sondern aus molekularbiologischer Sicht genähert haben. Es war überfällig, denn die Pflanze ist wenig erforscht. Wer in der PubMed-Datenbank nach „Triticum aestivum“ (Weichweizen) sucht, findet 4.901 Publikationen. Bei „Setaria italica“ hingegen tauchen nur magere 130 Fachartikel in der Liste auf.

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Eine wenig erforschte Proteinfamilie aus einer wenig erforschte Pflanze

Genau wie von der Kolbenhirse ist auch von der Familie der Remorin-Proteine bisher wenig bekannt, obwohl sie seit 25 Jahren erforscht wird. Ein paar Einsatzbereiche haben sich herauskristallisiert. Remorine tauchen zum Beispiel häufig dann auf, wenn die Pflanze biotischen oder abiotischen Stressfaktoren ausgesetzt ist.

Insgesamt 11 Remorin-Gene machten die Forscher in der Kolbenhirse ausfindig. Eins davon, SiREM6, wurde durch Abscisinsäure sowie bei Salz- und Kältestress übermäßig stark exprimiert. Bei Arabidopsis-Pflanzen steigerte SiREM6 ebenfalls deren Salztoleranz: Salz im Nährboden oder salzhaltiges Gießwasser machte den transgenen Pflanzen weniger aus als den Wildtyp-Pflanzen. Sie keimten besser, wuchsen schneller und zeigten weniger Schäden an der Zellmembran, berichten die Forscher im Journal PLOS ONE. Alles dank des neuen Hirse-Remorins.

Eine Überexpression in der eigenen Art führt zum Tod

Der Versuch, ein Remorin-Protein aus Arabidopsis in Arabidopsis verstärkt zu produzieren, ist hingegen nicht so einfach. „Das verkraften die Pflanzen oft nicht, das ist lethal“, sagt Thomas Ott, der an der Ludwigs-Maximilian-Universität München ebenfalls zu Remorinen forscht. Warum eine Überdosis Remorine zum Absterben der Pflanzen führt, ist noch unklar.

Hingegen haben schon mehrere Forschungsgruppen darüber berichtet, erfolgreich Remorin-Gene aus einer Art in eine andere übertragen zu haben. „Es könnte sein, dass Remorin-Proteine aus einer Spezies in einer anderen Art nur partiell funktionell sind – und ihre Überexpression daher auch von diesen überlebt wird.“ Das ist bisher nur eine These, aber eine hochinteressante. Wenn sie stimmt, dann könnten Feldfrüchte wie Mais und Reis relativ einfach und ohne Nebenwirkungen mit toleranzvermittelnden Remorin-Genen ausgestattet werden.

Der Grund für diese ungewöhnliche Wirkung der Remorine, könnte ihre ebenso ungewöhnliche Proteinstruktur sein. An ihrem einen Ende ähneln sich alle Remorine sehr stark, aber am anderen sind die riesigen Proteindomänen vollkommen unterschiedlich, ungeordnet und ohne dreidimensionale Struktur. „Diese intrinsisch unorganisierten Bereiche können sich sehr dynamisch an andere Proteine anpassen und sich so falten, wie es gerade gebraucht wird“, erklärt Ott. Dabei kann es vorkommen, dass zwei Remorine mit komplett unterschiedlichen unstrukturierten Bereichen trotzdem die gleiche Funktion haben. In eine andere Pflanze eingebracht funktionieren diese Proteine aber vielleicht gerade wegen dieser Unterschiede nicht mehr hundertprozentig. Das führt dazu, dass die Pflanzen die Überexpression des Remorins überleben und im Fall von SiREM6 sogar noch einen Vorteil daraus ziehen können: eine erhöhte Salztoleranz.

Um genauer zu verstehen, wie Remorin-Proteine Pflanzen stresstoleranter machen, werden die Forscher auch auf molekularer Ebene noch genauer hinschauen müssen. Die meisten Remorine sind in den Pflanzenmembranen verankert. Möglicherweise fungieren sie dort als Gerüstproteine und helfen, andere Proteine wie Rezeptoren oder Transporter richtig anzuordnen und dadurch Signalprozesse effektiver zu machen.