Neuer Nukleotid-Zucker-Transporter entdeckt

Wissenschaftler haben einen Nukleotid-Zucker-Transporter im Golgi-Apparat von Arabidopsis-Pflanzen entdeckt, der offenbar essentiell für den Aufbau der pflanzlichen Zellwand ist. Nukleotid-Zucker sind Substrate, die die pflanzlichen Glykosyltransferasen für ihre Arbeit benötigen, denn sie bestücken Proteine und Lipide mit Zuckerresten. Die Glykosylierung kann die Proteinkonformation oder die Affinität von Proteinen für Bindungspartner verändern und damit deren Funktion in der Zelle beeinflussen.

Für ihr Wachstum benötigt eine Pflanze verschiedene Bausteine. Die pflanzliche Zellwand ist hauptsächlich aus Kohlenhydraten aufgebaut. Diese setzen sich aus sieben verschiedenen, glycosidisch verknüpften Monosacchariden zusammen: D-Glucose, D-Galactose, D-Galacturonsäure, L-Rhamnose, L-Fucose, D-Xylose, L-Arabinose. Auch der Golgi-Apparat und das Endoplasmatische Retikulum (ER) spielen bei Wachstum und Entwicklung eine wichtige Rolle. Hier findet die Biosynthese von nicht celluloseartigen Polysacchariden für die Zellwand statt. Außerdem werden Proteine und Lipide an ihnen mit Zuckern bestückt, was ihre Funktion beeinflusst. Diesen Prozess nennt man Glykosylierung. Dafür verantwortlich sind spezialisierte Enzyme, die sogenannten Gykosyltransferasen, die für ihre Arbeit aktivierte Substrate wie beispielsweise Nukleotid-Zucker benötigen.

Zwei Enzyme zum Aufbau von L-Fucose in der Zellwand nötig

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Die meisten Nukleotid-Zucker sind zwar mit Uridin-50-Diphosphat (UDP) verknüpft, ein wichtiger jedoch mit Guanosin-50-Diphosphat (GDP). Zu den pflanzlichen GDP-Zuckern gehören GDP-D-Mannose (GDP-Man), GDP-L-Fucose (GDP-Fuc), GDP-D-Glucose (GDP-Glc) und GDP-L-Galactose (GDP-Gal).

Im Gegensatz zu den meisten Nukleotid-Zuckern, die durch Umwandlungen von UDP-Glc entstehen, stammt GDP-Fuc von GDP-Man ab. Für die GDP-Fuc Entstehung müssen die beiden Enzyme GDP-D-Mannose-4,6-Dehydratase (GMD) und GDP-4-Keto-6-Deoxy-D-Mannose-3,5-Epimerase-4-Reductase eng zusammenarbeiten. Ist eines der beiden Enzyme durch eine Mutation in seiner Funktionsfähigkeit eingeschränkt, haben die betreffenden Pflanzen deutlich weniger L-Fucose in ihrer Zellwand.

Wer transportiert GDP-Zucker zum Golgi-Apparat?

Alle GDP-Zucker werden im Cytosol hergestellt und müssen von dort in den Golgi-Apparat bzw. ins Lumen des Endoplasmatischen Retikulums transportiert werden, um dort glykosyliert zu werden. Wissenschaftler haben zwar bereits einige Nukleotid-Zucker-Transporter in Pflanzen ausfindig machen können, ein GDP-L-Fucose-Transporter war jedoch bisher nicht dabei. Wer diesen Nukleotid-Zucker zur Golgi-Apparat transportiert, haben Wissenschaftler nun bei der Modellpflanze Arabidopsis thaliana aufgeklärt.

GONST4 heißt jetzt GDP-Fucose-Transporter 1

Untersuchungen zeigten, dass der betreffende Transporter nicht wie bisher angenommen GDP-Man transportiert, sondern ausschließlich GDP-Fuc und zwar in den Golgi-Apparat und nicht zum Endoplasmatischen Retikulum. Um dieser neuen Erkenntnis Rechnung zu tragen, tauften die Forscher den Transporter kurzerhand um: Anstatt wie bisher GONST4 - angelehnt an die GDP-Man-Transporter - heißt er nun GDP-Fucose-Transporter 1 (GFT1).

GFT1 essentiell für die Bereitstellung von GDP-Fuc für die Zellwandsynthese

GFT1 ist für das pflanzliche Wachstum und für die Entwicklung der Pflanze von essentieller Bedeutung, da Pflanzen, bei denen die Expression von GFT1 maßgeblich verringert ist, extrem kleinwüchsig sind und sich auch ansonsten nicht normal entwickeln. Der L-Fucose-Gehalt in der Zellwand dieser Pflanzen war um bis zu 80% verringert gegenüber den Wildtyppflanzen. Sowohl die Pektine als auch die Xyloglukane waren von dieser L-Fucose-Störung betroffen. Daraus schlossen die Forscher, dass GFT1 essentiell an der Bereitstellung von GDP-Fuc für die Zellwandsynthese beteiligt sein muss.