Nur gemeinsam sind sie stark

Forscher identifizieren wichtiges Molekül der pflanzlichen Immunantwort

17.06.2013 | von Redaktion Pflanzenforschung.de

Der Pilz Verticillium dahliae greift nicht nur Tomaten, sondern auch zahlreiche andere Pflanzen, Sträucher und Bäume an. Manchmal verwelken die ganzen Pflanzen schon in wenigen Tagen. (Quelle: © iStockphoto.com/ Phil Augustavo)
Der Pilz Verticillium dahliae greift nicht nur Tomaten, sondern auch zahlreiche andere Pflanzen, Sträucher und Bäume an. Manchmal verwelken die ganzen Pflanzen schon in wenigen Tagen. (Quelle: © iStockphoto.com/ Phil Augustavo)

Landwirte wünschen sich nichts sehnlicher als krankheitsresistente Pflanzen. Forscher haben jetzt das Molekül entdeckt, dass die Nachricht über einen Angriff von außen innerhalb der Zelle weiterleitet und die Immunantwort in Gang setzt. Es ist überall.

Pflanzen werden ständig von Schädlingen angegriffen. Insekten, Bakterien und auch Pilzinfektionen machen ihnen das Leben schwer. Doch wie wir Menschen haben auch Pflanzen ein Immunsystem, das ihnen bei der Verteidigung hilft. Anders als bei Säugetieren gibt es keine spezialisierten Immunzellen, die nichts anderes zu tun haben, als den Körper nach Eindringlingen abzusuchen und diese unschädlich zu machen. Stattdessen kann jede Pflanzenzelle mit einer Immunantwort direkt auf Angreifer reagieren.

Als erstes muss die potenzielle Gefahr erkannt werden. Dabei hilft es den Pflanzen, dass die Schädlinge eine Reihe von Stoffen produzieren, die in Pflanzen nicht vorkommen. Das Chitin aus den Zellwänden von Pilzen oder das bakterielle Protein Flagellin zeigen der Pflanze, dass ein Angreifer vor der Tür steht. Forscher nennen solche Strukturen deshalb auch PAMPs, kurz für Pathogen-assoziierte molekulare Muster.

Infizierte Zellen opfern sich zum Wohle der Gemeinschaft

Diese PAMPs werden von Rezeptoren auf der Pflanzenzelle registriert. Diese Muster-Registrierungs-Rezeptoren (PRR) leiten das Signal ins Zellinnere weiter und lösen eine Immunantwort aus. Die meisten PRR-Proteine spannen sich durch die gesamte Zellmembran und schauen an beiden Enden heraus. An dem Ende, das sich außerhalb der Zelle befindet, werden die verräterischen PAMPs erkannt. Im Inneren der Zelle besitzen die Proteine entweder eine Kinasedomäne oder eine Domäne, die keine spezifische Funktion zu erfüllen scheint. Die Proteine mit Kinase werden RLK (receptor-like kinase) genannt, die Proteine ohne Kinase heißen RLP (receptor-like proteins).

Kinasedomänen sind ein weitverbreitetes Proteinanhängsel. Durch das Anhängen von Phosphatgruppen werden andere Proteine kaskadenartig verändert. Diese Art der Proteinmodifikation nutzen Zellen deshalb, um Nachrichten in der Zelle zu transportieren. Die Pflanze ändert daraufhin ihre Genexpression und setzt Verteidigungsmechanismen in Gang. Oft sterben infizierte Zellen ab und verhindern somit, dass sich die Krankheit noch weiter ausbreiten kann. Wie aber geben RLPs, deren einziger Zweck darin zu bestehen scheint das Signal des Schädlings zu registrieren, diese wichtige Information weiter?

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Der Mutterkornpilz (Claviceps purpurea) befällt viele Getreidearten und produziert giftige Alkaloide. Besonders stark betroffen ist der Roggen. Pflanzenzüchter arbeiten an resistenten Sorten. Jedes Puzzleteil der pflanzlichen Immunantwort kann für sie nützlich sein.

Der Mutterkornpilz (Claviceps purpurea) befällt viele Getreidearten und produziert giftige Alkaloide. Besonders stark betroffen ist der Roggen. Pflanzenzüchter arbeiten an resistenten Sorten. Jedes Puzzleteil der pflanzlichen Immunantwort kann für sie nützlich sein.

Bildquelle: © Jan Freese / pixelio.de

RLPs können Signale zwar wahrnehmen, aber nicht alleine weiterleiten

Genau diese Frage beschäftigte einige Forscher schon seit zwanzig Jahren. Bereits 1994 wurden zwei RLPs identifiziert, die Tomaten eine Resistenz gegen die Pilze Cladosporium fulvum, den Erreger der Samtfleckenkrankheit, und gegen Verticillium dahliae, den Auslöser der Verticillium-Welke, verleihen. Inzwischen sind bei Tomaten über 180 RLPs bekannt. Da sie alle keine Kinasedomäne besitzen, rätselten die Forscher lange, wie diese Proteine das Signal „Die Angreifer sind da!“ innerhalb der Zelle weiterleiten. Die Vermutung lag nahe, dass RLPs und RLKs zusammenarbeiten müssen.

Diese Hypothese konnte ein internationales Forscherteam jetzt bestätigen. Dazu infizierten die Wissenschaftler Tomatenpflanzen mit den beiden Pilzen C. fulvum und V. dahliae. Dann isolierten sie die RLPs, die auf die Pilzgifte reagierten und fanden dabei die Kinase SOBIR1, die an die RLPs gebunden war. Der Name dieser Kinase leitet sich aus dessen bisheriger Funktionsbeschreibung ab: „Suppressor of BIR1“. Wird SOBIR1 ausgeschaltet und somit unterdrückt führt dies zu einer erhöhten Selbstmordrate der betroffenen Zellen. Mit anderen Worten, wird BIR1 nicht durch SOBIR1  unterdrückt, hat dieses Protein einen negativen Einfluss auf die Immunantwort der Pflanzen.

Es gibt keine Pflanze ohne SOBIR1

„Wir sind überzeugt davon, dass alle RLPs nur mit SOBIR1 funktionsfähig sind“, so Matthieu Joosten, einer der Autoren der Studie. „Wir haben im gesamten Pflanzenreich nach diesem Protein gesucht und es ist immer da, bei den einfachsten Moosen sowie bei den höheren Pflanzen. Es gibt scheinbar keine Pflanze ohne SOBIR1.“

Im Gegensatz zu den meisten anderen Rezeptor-Kinase-Systemen, die erst dann zusammenarbeiten, wenn Gefahr im Verzug ist, interagieren SOBIR1 und die RLPs bereits, bevor überhaupt ein verräterisches Molekül von den Rezeptoren registriert worden ist. Warum das so ist, muss sich erst noch zeigen. Die Wissenschaftler spekulieren, dass SOBIR1 eine Art Gerüstfunktion wahrnehme. „Vielleicht stabilisiert SOBIR1 die RLPs bei ihrem Weg vom endoplasmatischen Retikulum – dem Ort, den dem sie hergestellt werden – zur Zellmembran“, erklärt Joosten eine mögliche Funktion.

Da Pflanzenkrankheiten den Landwirten noch immer große Ernteverluste bescheren arbeiten Pflanzenzüchter mit Hochdruck an krankheitsresistenten Sorten. SOBIR1 kann dabei helfen, Resistenzmechanismen zu verstehen. Dazu müssen die Forscher jetzt noch herausfinden, wen genau dieses Protein über den Angriff der informiert. 

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