Zwei Fässer voll DNA

Auxine sind pflanzliche Hormone mit einem riesigen Wirkspektrum. Das Geheimnis ihrer vielfältigen Wirkung liegt in der Art und Weise, wie ihre Rezeptoren an die DNA binden und Gene aktivieren. Erstmals liegen jetzt 3D-Bilder davon vor.

Über kaum ein anderes Phytohormon ist so viel bekannt wie über Auxin. Forscher wissen, wo es hergestellt und wie es transportiert wird, und sind recht gut über die Wirkung des Hormons informiert. Auxin ist zum Beispiel dafür verantwortlich, dass Pflanzen zum Licht wachsen. Indem es bei den Zellen auf der Schattenseite das Streckungswachstum fördert, strecken sich Sprossachsen, Keimlinge oder Blätter zum Licht.

Doch Auxine sind an so vielen Wachstums- und Entwicklungsprozessen beteiligt, dass Wissenschaftler schon lange rätselten, wie ein einziges Molekül so viele verschiedene Funktionen haben kann. In einer aktuellen Studie nahmen sie deshalb die Auxinrezeptoren ins Visier, die Transkriptionsfaktoren, die von Auxin angesteuert werden und dann das Ablesen von Genen initiieren oder unterdrücken.

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Dem internationalen Forscherteam gelangen erstmals dreidimensionale Aufnahmen dieser Rezeptoren und ihrer Bindung an die DNA. Die Bilder entstanden mit Hilfe von Kristallstrukturanalyse und zeigen, dass die Auxinrezeptoren einen ganz besonderen Mechanismus haben, mit dem sie bestimmte Regionen auf der DNA erkennen und somit das Ablesen von Genen anschalten oder unterdrücken.

Das Fass muss in die Furche

Auxinrezeptoren bestehen aus drei Einheiten (Domänen). Es gibt die DNA-Bindendomäne, die variable Mittlere Region und die Region III/IV, die bisher als das Bindeglied eines Rezeptors zu einem anderen galt.Obwohl ein einzelner Auxinrezeptor die Fähigkeit hat, mit einer fassförmigen Proteindomäne an die große Furche der DNA zu binden, schließen sich oft zwei Rezeptoren zu einem Dimer zusammen. Dadurch wird die Spezifität der Bindung erhöht, denn der Abstand zwischen den beiden Bindemotiven auf der DNA ist jetzt entscheidend.

Einige Dimere können nur einen Abstand von sieben oder acht Nukleotiden tolerieren, andere sind flexibler und kommen auch mit fünf, sechs oder neun Nukleotiden zurecht. Während also einzelne Auxinrezeptoren aus ganz unterschiedlichen Familien an die gleichen DNA-Sequenzen binden können, sind die Dimere wählerischer und binden auch viel affiner.Dimerisierung an sich ist bei Proteinen, die das Ablesen von Genen regulieren, nichts Neues. Meistens ist der Zusammenschluss jedoch nötig, um überhaupt eine DNA-Sequenz zu erkennen. Dass zwei Proteine jeweils eine eigene DNA-Sequenz binden, kommt hingegen nicht so häufig vor. Kernrezeptoren bei Tieren, die von Hormonen wie Östrogen angesteuert werden, fallen ebenfalls in diese Kategorie.

Eine Domäne mit vielen Aufgaben

Es kam für die Forscher überraschend, dass die Dimerisierung von der gleichen Proteindomäne vermittelt wird, die für die Bindung an die DNA verantwortlich ist. Damit haben die Auxinrezeptoren ihre zweite Bindestelle, die Domäne III/IV, noch frei. Theoretisch können sie also gleichzeitig dimerisieren, an die DNA binden und noch weitere Auxinrezeptoren rekrutieren und somit höhere Komplexe bilden. Es wäre möglich, dass diese vielfältigen Bindemöglichkeiten es den Auxinrezeptoren ermöglicht, die DNA in ganz ungewohnte Formen zwängen, sie zu verdrehen oder zu krümmen, um mit ihren zwei Bindungsstellen sehr weit entfernte DNA-Motive zu binden.

Vermutlich ist also die komplexe Struktur der Auxinrezeptoren dafür verantwortlich, dass ein so kleines Molekül so viele verschiedene Funktionen erfüllen kann.