Photosynthese: Rätsel um Elektronenkreislauf gelüftet

Bei seiner Entdeckung 2008 nannten sie es PGRL1, nun fanden Wissenschaftler der LMU in München heraus, dass dieses Enzym ein seit 30 Jahren gesuchtes Protein ist, welches hilft den Elektronentransport bei der Photosynthese zu regeln.

Pflanzen, Algen und einige Bakterien sind in der Lage das einfallende Sonnenlicht zu nutzen: Sie betreiben Photosynthese. Lichtenergie, Kohlendioxid (CO2) und Wasser werden so in Sauerstoff und Energie umgewandelt. Photosynthetisch aktive Lebewesen schaffen dadurch die Lebensgrundlage für andere Lebewesen, beispielsweise für uns Menschen, da wir Sauerstoff zum Atmen benötigen.

Lichtenergie wird umgewandelt

Um das Sonnenlicht für die Photosynthese einzusammeln, werden zwei große Proteinkomplexe, sogenannte Photosysteme, genutzt. Bei Pflanzen befindet sich sowohl das Photosystem I (PS I) als auch das Photosystem II (PS II) an der Thylakoid-Membran der Chloroplasten. PS I und PS II absorbieren die Lichtenergie und schleusen Elektronen in eine Elektronentransportkette. Dabei absorbiert PS I Licht mit einer Wellenlänge um 700 Nanometer (nm); PS II hingegen Licht der Wellenlängen 680 nm und kleiner. Letztlich wird die Lichtenergie in die chemische Verbindung Adenosintriphosphat (kurz: ATP), also für die Pflanze nutzbare Energie, umgewandelt. Dies bezeichnet man auch als Lichtreaktion.

Der Weg der Elektronen

Der Elektronentransport kann linear, aber auch zyklisch ablaufen. Beim linearen Elektronentransport sind beide Photosysteme beteiligt, wobei NADPH und letztlich ATP gebildet wird. Anders der zyklische Elektronentransport, bei dem nur PS I beteiligt ist und ausschließlich ATP erzeugt wird.

Elektronen werden beim zyklischen Elektronenfluss in einem geschlossenen Kreislauf transportiert. Um diesen Kreislauf zu schließen, müssen die Elektronen vom Elektronentransporter Plastochinon über einen speziellen Proteinkomplex (Cytochrom-b6f-Komplex) wieder zum PS I befördert werden. "Welcher spezielle Transporter aber Elektronen zum Plastochinon überträgt, somit diesen Kreis schließt und den zyklischen Elektronentransport überhaupt erst ermöglicht, war bisher umstritten", sagt Prof. Dario Leister, Inhaber des Lehrstuhls für Molekularbiologie der Pflanzen (Botanik) der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) in München.

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Das fehlende Bindeglied

Der entscheidende Weichensteller für beide Elektronentransportwege ist ein Elektronenüberträger mit dem Namen Ferredoxin, der seine Elektronen direkt vom PS I erhält: Entweder wandern die Elektronen vom Ferredoxin wieder zum PS I (zyklisch), oder sie werden zur Bildung von NADPH (linear) gebraucht.

Beim zyklischen Elektronenfluss müssen die Elektronen vom Ferredoxin zum Elektronentransporter Plastochinon befördert werden. Genau hier vermutete man viele Jahrzehnte ein Protein, dass man jedoch bisher nicht nachweisen konnte. "Bereits vor mehr als 30 Jahren wurde daher die Existenz des Enzyms Ferredoxin-Plastochinon-Reduktase (FQR) postuliert, das den zyklischen Elektronenfluss ermöglicht und dafür sorgt, dass Elektronen wieder in die Elektronentransportkette eingespeist werden", erzählt Prof. Leister.

Der Durchbruch gelang mit einem bereits bekannten Protein

Bereits 2008 entdeckte ein deutsches Forscherteam der LMU in München um Prof. Leister das von ihnen PGRL1 genannte Enzym (DalCorso et al., 2008). Schon im Rahmen der damaligen Arbeiten konnten die Wissenschaftler nachweisen, dass PGRL1 mit PS I und weiteren zentralen Komponenten des zyklischen Elektronentransports interagiert. 

In der aktuellen Studie konnte das Forscherteam jetzt zeigen, dass PGRL1 tatsächlich die Wissenslücke beim Elektronenkreislauf schließt. Um die genaue Funktion von PGRL1 auf biochemischer Ebene zu untersuchen, führten die Wissenschaftler sowohl Experimente außerhalb vom pflanzlichen Organismus (in vitro) als auch in Pflanzen direkt (in vivo) durch. Als Versuchspflanze diente ihnen die Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana). Das Forscherteam entdeckte dabei, dass PGRL1 Elektronen von Ferredoxin aufnimmt und diese an den Elektronentransporter Plastochinon weitergeben kann. Da PGRL 1 dazu in der Lage ist, sehen die Forscher hier den Beweis, dass dieses Enzym die lang gesucht Ferredoxin-Plastochinon-Reduktase ist.

Photosynthese optimieren

Durch die Forschungsarbeit des Teams konnte ein fehlendes Puzzleteil im genauen Ablauf der Photosynthese gefunden werden. Die genaue Kenntnis dieses so wichtigen biochemischen Prozesses ist nicht nur für die Grundlagenforschung entscheidend. Die Forscher sehen auch die Chance die Effizienz der Photosynthese und damit sogar den Ertrag von Kulturpflanzen künftig steigern zu können. "Langfristig könnte dieser Fund helfen, die Photosynthese zu verbessern, indem gezielt Komponenten der Elektronentransportkette ausgetauscht oder modifiziert werden", meint Prof. Leister.