Amylase/Trypsin-Inhibitoren

Amylase/Trypsin-Inhibitoren (kurz: ATIs) sind eine Gruppe pflanzlicher Proteine, die insbesondere in Getreidearten wie Weizen, Gerste, Roggen und Dinkel vorkommen. Sie wirken als natürliche Abwehrstoffe, indem sie die Verdauungsenzyme α-Amylase und Trypsin hemmen. In der Pflanze schützen sie dadurch das Korn vor Fraßfeinden wie Insekten oder vor pathogenen Pilzen. Diese Inhibitorfunktion basiert auf einer spezifischen Proteinstruktur: ATIs bestehen meist aus 120–150 Aminosäuren und sind durch mehrere Disulfidbrücken stabil gefaltet, was sie besonders resistent gegenüber Hitze und Verdauung macht.

In der Lebensmittelanalytik und Ernährungsforschung gewinnen ATIs zunehmend an Bedeutung, weil sie mit der sogenannten Nicht-Zöliakie-Weizensensitivität (NCWS) in Verbindung gebracht werden. Anders als bei der Zöliakie oder klassischen Weizenallergie fehlt zwar eine autoimmune oder allergische Reaktion, doch berichten viele Betroffene von Beschwerden wie Blähungen, Bauchschmerzen, Müdigkeit oder „Brain Fog“, die sich bei glutenfreier Ernährung bessern. Studien zeigen, dass ATIs bei empfindlichen Menschen das angeborene Immunsystem aktivieren können – insbesondere über den Toll-like-Rezeptor 4 (TLR4) – und so entzündungsfördernde Prozesse anstoßen.

Typenbezeichnungen wie 0.28 oder 0.19 – was bedeuten sie?

ATIs liegen im Getreide in verschiedenen Molekülformen und Proteinvarianten vor. In Weizen wurden bislang mindestens 19 verschiedene ATI-Isoformen beschrieben. Viele davon wurden nach ihrer elektrophoretischen Mobilität benannt, die bei der Trennung in einem elektrischen Feld gemessen wird – daher die Typbezeichnungen wie 0.28, 0.19, 0.53 usw. Sie geben an, wie schnell sich die Proteine bei bestimmten Analysebedingungen bewegen. Diese Zahlen sind keine Maßeinheiten, sondern rein relative Kennzeichnungen, die sich historisch aus der elektrophoretischen Wanderungsgeschwindigkeit ableiten.

Die wichtigsten Gruppen umfassen:

• Monomere ATIs, z. B. Typ 0.28 (häufigster einzelner ATI),
• Homodimere ATIs, z. B. Typ 0.19 und 0.53,
• Heterotetramere CM-Typen wie CM1, CM2, CM3, CM16, CM17 (ursprünglich als chloroform-/methanlösliche Proteine beschrieben),
• Weitere Inhibitoren wie WTI, WASI, WCI.

Auch in Gerste kommen ATIs vor, die teilweise strukturell sehr ähnlich sind. So entspricht beispielsweise der barley dimeric amylase inhibitor (BDAI) etwa dem Weizen-Typ 0.19/0.53, während BMAI dem Typ 0.28 ähnelt. Diese strukturelle Verwandtschaft ist bedeutsam, weil manche der genannten Typen – insbesondere 0.19 und CM3 – in Weizen als besonders bioaktiv gelten, also eine starke Immunreaktion auslösen können. Entsprechend wird vermutet, dass die ähnlichen Formen in Gerste (z. B. CMd und BDAI) eine vergleichbare Wirkung haben könnten.

Relevanz in der Lebensmittelanalytik

ATIs machen im Weizen etwa 2–4 % des gesamten Proteingehalts aus, in Gerste liegt der Anteil bei bis zu 3,6 %. Ihre Analyse erfordert moderne Verfahren wie LC-MS/MS (Flüssigkeitschromatographie mit Tandem-Massenspektrometrie), häufig kombiniert mit der Stabilisotopenverdünnungsanalyse (SIDA). Diese Methoden erlauben die exakte Quantifizierung einzelner ATI-Typen – eine wichtige Grundlage für die Entwicklung verträglicherer Getreidesorten und verarbeiteter Produkte für empfindliche Konsument*innen. Aktuelle Studien, etwa zur ATI-Zusammensetzung in Gerste, zeigen dabei große Unterschiede zwischen verschiedenen Sorten, was neue Wege in der Züchtung und Produktentwicklung eröffnet.