flg22

flg22 ist ein synthetisch hergestelltes Peptid, das aus den ersten 22 Aminosäuren des bakteriellen Strukturproteins Flagellin besteht. Flagellin bildet die Geißeln vieler Bakterien, die für deren Beweglichkeit verantwortlich sind. Pflanzenzellen erkennen flg22 als typisches molekulares Muster, das fast alle beweglichen Bakterien gemeinsam haben – ein sogenanntes „pathogen-associated molecular pattern“ (PAMP).

Die Erkennung von flg22 erfolgt in der Modellpflanze Arabidopsis thaliana über den Rezeptor FLS2 (Flagellin Sensing 2), der zur Familie der Leucin-reichen Rezeptorkinasen gehört. In Tomaten und anderen Kulturpflanzen existieren funktionell ähnliche Rezeptoren. Nach der Bindung von flg22 an FLS2 bildet dieser einen Komplex mit der Korezeptorkinase BAK1, was eine Kaskade von Abwehrsignalen in Gang setzt. Dazu gehören die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies (ROS), die Aktivierung von Abwehrgenen, eine Verstärkung der Zellwand und in vielen Fällen auch die Produktion antimikrobieller Substanzen.

In der Pflanzenforschung wird flg22 häufig als Standardreagenz eingesetzt, um die generelle Immunantwort (pattern-triggered immunity, PTI) auszulösen und zu untersuchen. Es dient auch als Vergleichsmolekül, um spezifische Signalwege – wie etwa den Systemin-Signalweg in Tomaten – von allgemeinen bakteriellen Abwehrreaktionen abzugrenzen.