NUDIX-Hydrolasen

NUDIX-Hydrolasen sind eine weit verbreitete Enzymfamilie, die in allen Lebewesen vorkommt. Sie besitzen ein charakteristisches Nudix-Motiv – eine konservierte Aminosäuresequenz, die für die Bindung und den Abbau von Nukleosiddiphosphat-Derivaten verantwortlich ist.

Das zentrale Nudix-Motiv besteht aus etwa 23 Aminosäuren. Die Konsensussequenz wird häufig in der Form „GX₅EX₇REUXEEXGU“ angegeben, wobei:

• „G“ für Glycin steht,
• „E“ für Glutaminsäure,
• „R“ für Arginin,
• „U“ eine große, hydrophobe Aminosäure (häufig Leucin oder Isoleucin) bezeichnet und
• „X“ für variable Aminosäuren steht.

Diese Sequenz ist entscheidend für die Bindung und Hydrolyse von Nukleosiddiphosphat-Derivaten und bildet das funktionelle Zentrum aller Nudix-Hydrolasen.

Im Wesentlichen katalysieren diese Enzyme die Hydrolyse von Nukleosiddiphosphat-X-Verbindungen, wobei sie potenziell schädliche oder überflüssige Moleküle in ihre Bestandteile zerlegen. Dies spielt eine wichtige Rolle bei der Zellhomöostase und dem Stressmanagement.

In der Forschung hat sich gezeigt, dass NUDIX-Hydrolasen nicht nur in normalen Stoffwechselprozessen aktiv sind, sondern auch von Pathogenen als Effektoren eingesetzt werden können. Beispielsweise nutzen einige pilzliche Krankheitserreger diese Enzyme, um das Phosphatsensingsystem der Wirtspflanze zu stören. Indem sie Inositolpyrophosphate hydrolysieren – den zentralen Indikator für die Verfügbarkeit von anorganischem Phosphat (Pi) – täuschen sie einen Phosphatmangel vor. Dies führt dazu, dass die Pflanze vermehrt in wachstumsorientierte Stoffwechselprozesse investiert und weniger Ressourcen in ihre Immunabwehr stecken kann, was den Infektionsprozess erleichtert.