Enzyminhibitor

Ein Hemmstoff, der die katalytische Aktivität eines Enzymes verringert. In der Regel sind solche Hemmungen reversibel.

Enzyminhibitoren oder Antienzyme sind Stoffe, die entweder mit dem eigentlichen Substrat um die Bindungsstelle am Enzym konkurrieren (kompetitive Hemmung) oder durch Bindung an anderer Stelle eine Konformationsänderung des Enzyms hervorrufen. Das Substrat kann dann an der räumlich veränderten Bindungsstelle nicht mehr oder nur im geringeren Umfang binden (nicht-kompetitive Hemmung).

Die kompetitive Hemmung wird durch hohe Substratkonzentrationen zurückgedrängt. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung kann dieser Effekt nicht beobachtet werden. Natürliche Inhibitoren spielen eine wichtige Rolle für die Regulation der Enzymaktivitäten in lebenden Zelle.

Kompetitive Enzyminhibitoren sind meist Substratanaloga, die ähnliche räumliche Oberflächenstrukturen wie das Substrat aufweisen. Ein Beispiel hierfür ist Malonat, das die Aktivität der Succinat-Dehydrogenase (ein Enzymkomplex des Citratzyklus) hemmt. Die Malonsäure hat lediglich eine CH2-Gruppe weniger als das Substrat Succinat (Bernsteinsäure).

Nicht-kompetitive Inhibitoren sind beispielsweise Schwermetall-Ionen, die Enzyme mit essenziellen SH-Gruppen inhibieren oder sogenannte Chelatbildner, die für die Katalyse notwendige Cofaktoren der Enzyme wie Metall-Ionen binden.

Enzyminhibitoren kommen auch in Pflanzen vor: Sie dienen beispielsweise der Hemmung der Verdauung bei Fressfeinden (Herbivoren) und können auch beim Menschen zu solchen Effekten führen. Ein Beispiel ist der Sojabohnen-Trypsin-Inhibitor. Durch die Nahrungszubereitung (Kochen oder Wässern) werden sie meist allerdings inaktiviert oder entfernt.