Intrinsisch ungeordnete Proteine

Intrinsisch ungeordnete Proteine (Abkürzung: IDP, vom Englischen Begriff „intrinsically disordered protein“) besitzen keine feste oder geordnete dreidimensionale Struktur.

Proteine sind aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle, die sich zu dreidimensionalen Strukturen falten. Sie erfüllen unverzichtbare Funktionen im Stoffwechsel und als Strukturproteine. Lange ging man davon aus, dass die Funktion eines Proteins entscheidend von seiner festen dreidimensionalen Struktur abhängt. Zum Beispiel binden Enzyme an bestimmte Substrate, weil ihre Formen perfekt aufeinander abgestimmt sind (Schlüssel-Schloss-Prinzip).

Dann entdeckte man intrinsisch ungeordnete Proteine. Diese Biopolymere können strukturierte Teilabschnitte enthalten oder gänzlich ungeordnet sein. Sie sind flexibel und haben ein höheres Maß an Konfigurationsfreiheit. Trotzdem erfüllen sie Funktionen. Die funktionale Rolle dieser Proteingruppe wird intensiv erforscht. Man nutzt dafür vor allem Kernspinresonanzspektroskopie (NMR-Spektroskopie). Proteine mit intrinsischer Unordnung sind nach derzeitigem Kenntnisstand hauptsächlich in der Signaltransduktion, Transkription und der Umgestaltung des Chromatins involviert.

Vom Namen her ähnlich sind intrinsisch unstrukturierte Proteine (Abkürzung: IUP, vom Englischen Begriff „intrinsically unstructured protein“). Sie besitzen keine feste Tertiärstruktur und zählen daher zu den IDPs. Allerdings werden die Begriffe öfter auch synonym verwendet.