Vernetzte Immunabwehr
Regulatorischer Knoten verbindet Zelloberflächen- und intrazelluläre Effektorrezeptoren
Die pflanzliche Immunabwehr findet innerhalb und außerhalb der Zellen statt. Jetzt konnten Forschende zeigen, dass die Signalwege beider Immunebenen nach Erkennen eines Angriffs sich einen Verbindungspunkt teilen. Das könnte die wechselseitige Verstärkung beider Ebenen erklären und wichtige Ansätze für die Resistenzzüchtung bieten.
Die pflanzliche Immunabwehr besteht aus zwei Komponenten: Zum einen erkennen Rezeptoren an der Zelloberfläche typische Strukturen von Pathogenen und aktivieren daraufhin die Verteidigung – die „mustergetriggerte“ Immunität. Weitere Rezeptoren gibt es dann noch im Zellinneren. Sie sind darauf spezialisiert, Angreifer-Proteine zu bemerken, die im Zellinneren die Immunreaktion unterdrücken sollen. Erkennt die Zelle diese sogenannten Effektorproteine, wird eine starke Immunantwort ausgelöst – die „effektorgetriggerte“ Immunität.
Weil beide Abwehrmechanismen an unterschiedlichen Orten erfolgen, ging man lange davon aus, dass sie voneinander unabhängig funktionieren. Zuletzt mehrten sich daran jedoch Zweifel. Jetzt hat ein Forschungsteam unter Leitung der Universität Tübingen eine gemeinsame regulatorische Schnittstelle gefunden.
Ähnliche Gruppe von Genen involviert
Sowohl die inneren als auch äußeren Rezeptoren besitzen ein sogenanntes LRR-Motiv – reich an Leucin und hufeisenförmig gebogen. Auch aktivieren sie ähnliche Gruppen von Genen. Und wenn beide Mechanismen aktiv sind, verstärkt sich die pflanzliche Immunantwort überproportional. Das löste die Vermutung aus, es könne regulatorische Verbindungen geben.
Um zu untersuchen, ob die beiden Abwehrebenen tatsächlich zusammenhängen, muss man die jeweils beteiligten Proteine kennen. Die mustergetriggerte Immunität wird aktiviert, indem LRR-Rezeptorkinasen und ein Komplex aus LRR-Rezeptorproteinen und dem Protein SOBIR1 den Co-Rezeptor BAK1 rekrutieren und über rezeptorartige Cytoplasmakinasen ein Signal senden. Für die effektorgetriggerte Immunität müssen die nukleotidbindenden LRR-Rezeptoren mit ADR1 und NRG1 sowie den lipaseartigen Proteinen EDS1, PAD4 und SAG101 interagieren. EDS1 bildet dabei Heterodimere mit PAD4 oder SAG101.
Essenzieller Proteinkomplex
Anhand unterschiedlicher Knockout-Mutanten der Ackerschmalwand konnten die Forschenden einige Abhängigkeiten der beiden Signalketten nachweisen. Alles deutete darauf hin, dass sowohl die mustergetriggerte als auch die effektorgetrigerte Immunität für ihre Signalwege den Verbindungspunkt aus EDS1, PAD4 und ADR1 benötigen.
Das Forschungsteam testete daher in der Tabakpflanze Nicotiana benthamiana mittels Immunpräzipitation, ob das LRR-Rezeptorprotein RLP23 oder dessen Co-Rezeptor SOBIR1 auch räumlich nah mit dem Komplex EDS1-PAD4-ADR1 auftreten – und fanden das bestätigt.
Die Proteine SOBIR1, ADR1, ADR1-L1, ADR1-L2, EDS1, PAD4, SAG101 und PBL31 konnten auch gemeinsam im Bereich der Plasmamembran nachgewiesen werden. So deuteten die Daten darauf hin, dass der membrangebundene Komplex aus LLR-Rezeptorproteinen und SOBIR1 mit PBL31 und Teilen des Verbindungspunkts EDS1-PAD4-ADR1 interagiert, um die mustergetriggerte Immunität zu verstärken.
Gemeinsamer Knotenpunkt im Signalweg
Damit konnten die Forschenden zeigen, dass mustergetriggerte und effektorgetriggerte Immunität sich an einem Knotenpunkt eine wichtige Komponente des Signalwegs teilen. Für die Immunreaktion durch LLR-Rezeptorproteine ist diese Komponente essenziell, während sie für Abwehrmechanismen, die durch LRR-Rezeptorkinasen aktiviert werden, nur partiell bedeutsam ist.
Wie genau die beiden Ebenen des Immunsystems zusammenarbeiten, muss noch weiter erforscht werden. Die Hoffnung der Forschenden: Ein besseres Verständnis dieser interagierenden Mechanismen eröffnet Wege für die Pflanzenzüchtung, widerstandsfähigere und damit ertragsstabilere Sorten zu entwickeln.
Quelle:
Pruitt, R.N. et al. (2021): The EDS1–PAD4–ADR1 node mediates Arabidopsis pattern-triggered immunity. In: Nature, (8. September 2021), doi: 10.1038/s41586-021-03829-0.
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Titelbild: Die Versuchspflanze Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana). (Bildquelle:© Universität Tübingen)